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ATP酶活性可以分为Ca2+ -ATPase活性、Mg2+ -ATPase活性、Ca2+ -Mg2+ -ATPase活性和Mg2+ -EGTA-ATPase活性。Ca2+ -ATPase活性是评价肌球 蛋白完整性的良好指标，Mg 2+ -ATPaSe 活性是在有内源性 Ca 2+情况下评价肌动球蛋白复合体的完整性的指标，Ca 2+ -Mg 2+ -ATPaSe 活性是在无内源性 Ca 2+情况下评价肌动球蛋白复合体的完整性的指标，而Mg 2+ -EGTA-ATPase 活性则表明了原肌球蛋白-肌钙蛋白复合体的完整性。因 此肌原纤维蛋白的 ATPase 活性常常作为评价肌动球蛋 白完整性的指标，用于评价鱼肉或鱼糜蛋白的变性程度。

肌动球蛋白及肌动蛋白的ATPase很容易受到Ca 2+、Mg 2+、 EGTA、对氯汞基苯（PCMB）、离子强度及 pH 值的影响。因此，选择严格的条件来测定 ATPase 活性，可以反映出蛋白质特定的性质。组成鱼类肌肉蛋白质的肌动球蛋白和肌动蛋白在切断 ATP 末端的磷酸基后生成 ADP 和无机磷酸。利用这一 点，将生成的无机磷酸比色定量后可以表示 ATPase 活性。